Глікопротеїн оболонки вірусу імунодефіциту людини типу 1 (ВІЛ-1) складається з комплексу gp120 і gp41. gp120 визначає вірусний тропізм шляхом зв'язування з рецепторами клітин-мішеней, тоді як gp41 опосередковує злиття між вірусною та клітинною мембранами.
Структура та функція глікопротеїну оболонки Кожен мономер складається з поверхневої одиниці gp120, яка полегшує зв'язування вірусу з рецептором CD4 і корецептором CXCR4/CCR5. Потім трансмембранна субодиниця, gp41, опосередковує злиття вірусної та клітинної мембран після зв’язування рецептора/корецептора.
Стійкість до ВІЛ і країни, що розвиваються gp41 (кодується env) — це мембранний білок на поверхні ВІЛ, який полегшує злиття з мембраною клітинної поверхні шляхом конформаційних змін.
Gp120 є необхідні для проникнення вірусу в клітини оскільки він відіграє життєво важливу роль у прикріпленні до специфічних рецепторів клітинної поверхні.
Він представляє себе як шипи вірусної мембрани, що складаються з 3 молекул gp120, з’єднаних між собою та закріплених на мембрані білком gp41. Gp120 необхідний для вірусної інфекції, оскільки він полегшує проникнення ВІЛ в клітину господаря і це його найвідоміша та найбільш досліджена роль у ВІЛ-інфекції.
Gp41 є трансмембранним білком, який містить кілька сайтів у своєму ектодомене, які є необхідні для інфікування клітин господаря. Через його важливість для інфікування клітин-господарів він також отримав велику увагу як потенційна мішень для вакцин проти ВІЛ.