2,3-BPG зв'язується з центральний відділ тетрамера гемоглобіну, змінюючи його конформацію і зсуваючи криву дисоціації кисню вправо. Дефіцит спричинений неефективною бісфосфогліцеромутазою (BPGM), ферментом еритроцитів раннього гліколітичного шляху, який перетворює 1,3-BPG на 2,3-BPG.
2,3-BPG зв'язує між ланцюгами глобіну у внутрішній порожнині тетрамера гемоглобіну стабілізувати його в деоксигенованому стані (напруженому стані або стані низької спорідненості до кисню). Це зв’язування зміщує криву дисоціації гемоглобіну та кисню вправо, що покращує доставку кисню до тканин (розділ 7).
Тобто, зв'язуючись з гемоглобіном, 2,3-БПГ знижує спорідненість гемоглобіну до кисню, тим самим зрушуючи всю криву зв’язування кисню вправо. Це те, що дозволяє гемоглобіну діяти як ефективний переносник кисню в організмі, вивантажуючи близько 66% кисню до тканини, яка виконує тренування.
Ці групи знаходяться в проміжку між β-ланцюгами. Отже, існує лише один сайт прив’язки для BPG, і існує лише він в дезокси- конформації. Натисніть тут, щоб переглянути кишеню для палітурки збоку.
Структурне зв'язування з гемоглобіном Коли 2,3-BPG зв’язується з дезоксигемоглобіном, він стабілізує стан низької спорідненості до кисню (стан T) переносника кисню.
2,3-BPG зв'язується з центральний відділ тетрамера гемоглобіну, змінюючи його конформацію і зсуваючи криву дисоціації кисню вправо. Дефіцит спричинений неефективною бісфосфогліцеромутазою (BPGM), ферментом еритроцитів раннього гліколітичного шляху, який перетворює 1,3-BPG на 2,3-BPG.